Modele działania enzymów

W większości przypadków enzymy są Niezwykle specyficzne wobec swoich substratów. Jak sugerował w Roku 1894 Hermann Emil Fischer, Zarówno Enzym, Jak i jego substraty są do siebie geometrycznie sous w taki sposób, że Idealnie papą jeden do drugiego (Jak “Klucz i Zamek”) [36]. Modèle Ten wyjaśnia specyficzność enzymów, ALE nie wyjaśnia w jaki sposób stabilzowany jest Stan przejściowy podczas Reakcji enzymatycznej. Modèle indukowanego dopasowania tłumaczący oddziaływania enzymu i substratu. Przy omawianiu enzymów należy wspomnieć o izoenzymach-enzymach katalizujących tą sama reakcję ALE różniących się odmienna strukturą. Izoenzymy acteurs u Tego samego osobnika w diffĂŠrents narządach, NP. dehydroaza KWASU mlekowego występuje w postaci pięciu izoenzymów rozdzielonych pomi, wątrobę, mię szkieletowe miesień sercowy. Ogólna aktywno enzymów, Podobnie que Jak wszystkich Białek, Jest zależna OD parametrów fizykochemicznych Środowiska: temperatury, pH, sily jonowej i innych. Maksimum Aktywności enzymu leży w pewnym optymalnym zakresie danego parametru środowiskowego.

W zależności OD enzymu, położenie optimum może być różne, une zakres jego szerszy lub węższy. Także ogólny kształt wykresu zależności Aktywności danego enzymu OD parametru Środowiska jest różny dla diffĂŠrents enzymów, w zależności OD ich pochodzenia, budowy itp. Dla czynników Środowiska direct wpływających na strukturę drugorzędowa białka (i wyższe organizacje struktury), Jak Temperatura Czy pH, Charakterystyczny jest gwałtowny spadek Aktywności enzymów Poza optimum (Lub po przekroczeniu Go, w oynatıcı temperatury), związany z denaturacją enzymów. W zależności OD enzymu, Taka denaturacja może być odwracalna lub nie. Parametry Środowiska mogą wić podstawę kontroli Aktywności enzymów (patrz: Kontrola Aktywności) [75]. Niektóre enzymy, à enzymy allosteryczne, zmieniające swoją konformację w odpowiedzi na związanie efektora (inhibiora lub aktywatora). Może Taka Modulacja być bezpośrednia; Gdy efektor Sam wiąże się z enzymem, lub pośrednia; Gdy efektor wiąże się z Straży białkiem, lub podjednostką białka, która oddziałuje z enzymem, zmieniając jego aktywno katalityczną [54] [55]. Enzymy są także ważnymi składnikami interakcji między organizmami Czy komórkami. Leukocyty używają enzymów do zwalczania patogenów, z kolei bakterie patogenne używają ich podczas infekcji je ne Obrony Przed elementami systemu immunologicznego. Także wirusy używają enzymów (kodowanych przez swbs materiał genetyczny lub enzymów gospodarza) ne swojej replikacji (NP. odwrotna transkryptaza wirusa HIV), un także podczas infekcji i opuszczania komórek gospodarza (NP. neuraminidaza wirusa grypy).

Enzymy są także składnikami jadów i toksyn, używanych je wytwarzanych przez Wiele organizmów. W celu uregulowania i ujednoznacznienia nazewnictwa enzymów, Komitet Nazewnictwa (ang. Comité de la nomenclature) Międzynarodowej Unii Biochemii i Biologii Molekularnej (ang. Union internationale de biochimie et de biologie moléculaire) w latach 1956 – 1972 opracował dla nich nomenklaturę naukową – Numer EC. Według niej, Każdy Enzym jest opisany przez ciąg Czterech segmentów cyfr, oddzielonych OD siebie kropką, poprzedzonych literami “EC” (enzyme Commission lub enzyme catalogue): EC x. xx. xx. xx. Innymi jednostkami używanymi do opisu Aktywności enzymów są: Jednostka enzymu (U), CZYLI Taka Ilość enzymu, która katalizuje przemianę 1 μmola substratu w czasie 1 minuty w temperaturze 30 ° c i określonym pH oraz katal (Kat), CZYLI Ilość enzymu katalizująca przemianę 1 Mola substratu w czasie 1 sekundy.